Toutes les protéines qui se trouvent dans nos cellules sont assez régulièrement décomposées puis reconstruites, ce qui en général permet de les conserver dans un état sain. Cependant, hors de la cellule, il existe des protéines qui sont là depuis le début de notre vie, sans jamais avoir été recyclées, et il y en a d'autres qui ne le sont que très lentement. Ces protéines longévives peuvent aussi participer dans des réactions chimiques. Heureusement, l'utilité de ces protéines qui ont une longue durée de vie est souvent assez élémentaire — par exemple, elles ne catalysent pas de réactions chimiques, comme le font les enzymes. En général, leur fonction est biophysique — elles procurent une certaine élasticité aux tissus (dans les parois des artères par exemple), interviennent dans la composition de tissus transparents (comme le cristallin de l'oeil) ou peuvent leur donner leur résistance (dans le cas des ligaments entre autre). Alors, ce ne sont pas quelques réactions avec d'autres molécules dans le milieu extracellulaire qui vont affecter leurs fonctions, en tout cas pas au début. Mais avec le temps, ces réactions peuvent tout changer, c'est particulièrement le cas pour les parois des artères, qui, devenant trop rigides, vont causer une pression sanguine plus élevée. Le mécanisme de la réaction chimique qui provoque cette perte d'élasticité crée une liaison chimique (menant à une réticulation) entre deux protéines proches, les empêchant dés lors de se déplacer l'une par rapport à l'autre.

Par chance, il se trouve que beaucoup de ces agrégats ont des structures chimiques assez rares, qui ne se retrouvent pas dans les protéines et les autres molécules fabriquées par le corps lors de son activité quotidienne. Ce qui signifie qu'il est en théorie possible de trouver des molécules qui pourront réagir avec ces agrégats pour les disloquer, sans interagir avec les autres composants, que nous ne voulons surtout pas détruire. Et, de fait, il y a quelques années déjà, une équipe de chimistes a découvert une molécule de ce type, qui a depuis été testée chez différents animaux ainsi que chez l'homme et qui semble réduire assez substantiellement la pression sanguine. Ces chimistes ont formé une compagnie (qui s'appelle Alteon) dans le but de commercialiser ce produit (appelé ALT-711), bien que pour le moment il soit toujours en phase de tests cliniques.

Ce domaine a besoin d'être approfondi. Il reste beaucoup d'autres types d'agrégats, que l'ALT-711 ne peut pas décomposer, et donc il sera nécessaire de découvrir d'autres molécules capables de suppléer les carences de l'ALT-711. Certains de ces agrégats sont certainement trop stables pour pouvoir être décomposés par des molécules simples qui ne soient pas en même temps toxiques; dans ce cas il sera nécessaire de découvrir des enzymes qui soient capables d'utiliser l'hydrolyse de l'ATP comme source d'énergie pour briser ces liens aberrants entre protéines (ce qui pourrait nécessiter un transit permanent de ces enzymes à travers le membrane cellulaire, car il n'y a pas beaucoup d'ATP dans le milieu extracellulaire) ou alors d'utiliser des protéines "un coup", comme (l'ATase), qui peuvent réagir avec une molécule stable, mais qui du coup sont inactivées. Cela reste une approche faisable parce que le taux de formation de ce genre de liens entre protéines est très faible: le budget énergétique de nos cellules n'en serait pas tellement perturbé.

Discusions à ce sujet à l'IABG 10:
Lakatta